デビッド・アイゼンバーグと彼の研究グループはタンパク質相互作用に焦点を当てています。 彼らの実験では、彼らは正常なタンパク質のアミロイド状態への変換とプリオンの感染状態への変換の構造的基礎を研究しています。 計算作業では、彼らはゲノムおよびプロテオミクスデータからタンパク質相互作用に関する情報を導き出し、アミロイド毒性の阻害剤を設計します。

2005年に、彼らはアミロイド線維の脊椎の原子レベルの構造を決定しました。 この構造は、脊椎がXNUMXつの平行なベータシートで構成されており、立体ジッパーと呼ばれる乾燥した固い境界面全体に詰め込まれていることを示しています。 脊椎の構造は、アミロイドの安定性を説明し、変換プロセスについてのヒントを与え、いくつかのタンパク質がアミロイドを形成する一方で他のタンパク質がアミロイドを形成しない理由を示唆しています。 

彼らの目標は、アミロイド状態への変換の一般的な特徴、いくつかの病気が生物間で伝染する理由、毒性単位の構造、およびそれらがどのように毒性作用を発揮するかを理解することです。